In questa attività gli studenti esplorano in modo concreto come una proteina passa dalla sequenza  di amminoacidi alla forma tridimensionale, distinguendo con sicurezza struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria grazie a due modelli diversi che si completano a vicenda.

La prima parte utilizza un modello su carta per costruire α-elica e β-foglietto come forme regolari e riconoscibili, mettendo in evidenza che la struttura secondaria riguarda configurazioni che si formano in tratti della catena.

La seconda parte utilizza un modello tridimensionale: con scovolini e perline, che rappresentano categorie di amminoacidi, gli studenti osservano come le interazioni tra gruppi laterali guidino e stabilizzino il ripiegamento — inclusa la presenza di un ponte disolfuro tra due cisteine — fino ad arrivare all’assemblaggio di più catene per comprendere la struttura quaternaria.

Il percorso è accompagnato da domande di ragionamento e si conclude con un C.E.R. (Affermazione–Evidenze–Ragionamento) in cui gli studenti argomentano, sulla base del modello costruito, il legame tra sequenza, interazioni, forma e funzione, usando materiali semplici e schede pronte da stampare e portare in classe.

L’attività è pensata per una lezione da 60 minuti, ma può anche essere svolta in due momenti: una prima lezione dedicata al modello su carta (α-elica e β-foglietto) e una seconda lezione dedicata al modello tridimensionale, all’assemblaggio di più catene e al C.E.R. conclusivo.

Adattabile anche alla scuola secondaria di primo grado: la risorsa include indicazioni per semplificare il percorso senza entrare nei dettagli delle interazioni chimiche.